بهینه سازی تولید فعال کننده پلاسمینوژن بافتی نوترکیب در انگل لیشمانیای غیربیماری زا با طراحی دوسازه ژنی
توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد
بهینه سازی تولید فعال کننده پلاسمینوژن بافتی نوترکیب در انگل لیشمانیای غیربیماری زا با طراحی دوسازه ژنی دارای ۱۲ صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است
فایل ورد بهینه سازی تولید فعال کننده پلاسمینوژن بافتی نوترکیب در انگل لیشمانیای غیربیماری زا با طراحی دوسازه ژنی کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه و مراکز دولتی می باشد.
توجه : در صورت مشاهده بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی بهینه سازی تولید فعال کننده پلاسمینوژن بافتی نوترکیب در انگل لیشمانیای غیربیماری زا با طراحی دوسازه ژنی،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد
بخشی از متن بهینه سازی تولید فعال کننده پلاسمینوژن بافتی نوترکیب در انگل لیشمانیای غیربیماری زا با طراحی دوسازه ژنی :
نام کنفرانس، همایش یا نشریه : مجله دانشکده پزشکی
تعداد صفحات :۱۲
زمینه و هدف: پروتیین فعال کننده پلاسمینوژن بافتی نوترکیب (rt-PA) یکی از مهم ترین ترکیبات ضدلخته می باشد که در درمان سکته های قلبی و مغزی از اهمیت بالایی برخوردار است. تاکنون روش های مختلفی برای تولید پروتیین های نوترکیب هترولوگ با استفاده از میزبان های پروکاریوتیک و یوکاریوتیک مورد بررسی قرار گرفته است. اخیرا انگل لیشمانیا تارنتولا Leishmania tarentolae (L. tarentolae) به دلایل متعددی از جمله عدم بیماری زایی و شرایط ویژه آن در تولید پروتیین های پیچیده اهمیت زیادی یافته است.روش بررسی: در تحقیق حاضر به منظور بهینه سازی میزان بیان t-PA نوترکیب انسانی با استفاده از سلولL. tarentolae دوسازه بیانی که هر یک حاوی دو کپی از t-PA cDNA بود طراحی و ساخته شد. این سازه ها از طریق الکتروپوریشن به سلول های L. tarentolae وارد و در ژنوم انگل ادغام گردیدند. پس از انتخاب کلون های ترانسفورم شده، بیان t-PA ترشح شده به محیط کشت سلولی و میزان فعالیت بیولوژیکی آن توسط آزمون های وسترن بلات و کرومولیز(Chromolize) بررسی گردید.یافته ها: ظهور باند ۶۴kD در غشا نیتروسلولز حضور t-PA در محیط کشت سلول های L. tarentolae ترانسفکت شده را تایید کرد. نتایج آزمون علاوه بر تایید حضور پروتیین t-PA فعال در سوپ سلولی نشان داد که میزان فعالیت پروتیین ترشح شده در سلول های ترانسفکت شده با یک سازه، ۳۷۵IU/ml و در سلول های ترانسفکت شده با هر دو سازه برابر با ۴۸۰IU/ml می باشد.نتیجه گیری: در این مطالعه میزان فعالیت t-PA بیان شده در محیط کشت سلول های ترانسفکت شده، دست کم هفت برابر بیشتر از مقدار گزارش شده در مطالعات پیشین در این میزبان و نیز بیشتر از عدد گزارش شده در بسیاری از میزبان های یوکاریوتیک دیگر می باشد.
کلید واژه: پروتیین نوترکیب، فعال کننده پلاسمینوژن بافتی، لیشمانیا تارنتولا
- در صورتی که به هر دلیلی موفق به دانلود فایل مورد نظر نشدید با ما تماس بگیرید.