مقاله خالص سازی وتعیین خصوصیات کینتیکی آنزیم آسپاراژیناز در باکتری Serratia marcescens

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

 مقاله خالص سازی وتعیین خصوصیات کینتیکی آنزیم آسپاراژیناز در باکتری Serratia marcescens دارای ۱۶ صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد مقاله خالص سازی وتعیین خصوصیات کینتیکی آنزیم آسپاراژیناز در باکتری Serratia marcescens  کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

توجه : در صورت  مشاهده  بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی مقاله خالص سازی وتعیین خصوصیات کینتیکی آنزیم آسپاراژیناز در باکتری Serratia marcescens،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

بخشی از متن مقاله خالص سازی وتعیین خصوصیات کینتیکی آنزیم آسپاراژیناز در باکتری Serratia marcescens :

تعداد صفحات :۱۶

آسپاراژیناز یک آنزیم هیدرولاز می باشد که آسپاراژین را به آمونیوم و آسپارتیت تبدیل می کند. این آنزیم کاربرد مؤثری در درمان لوسمی لنفوبلاستیک دارد. marcescens Serratia یک باکتری گرم منفی است که کلنیهای آن دارای رنگیزه قرمز می باشند که می تواند در صورت حضور آسپاراژین در محیط کشت خود، تولید آنزیم آسپاراژیناز نماید. در این تحقیق آنزیم آسپاراژیناز از محیط کشت Serratia خالص سازی و همچنین فاکتور های کینتیکی آن تعیین شد. باکتری Serratia در محیط مایع حاوی پپتون، عصاره مالت و آسپاراژین کشت شد و محیط بعد از ۴۴ ساعت سانتریفیوژ شد و محلول رویی که دارای آنزیم آسپاراژیناز بود برای مطالعات کینتیکی و خالص سازی مورد استفاده قرار گرفت. مراحل تخلیص آنزیم با استفاده از رسوب دهی با آمونیوم سولفات و به دنبال آن دیالیز و ستون کروماتوگرافی DEAE سلولز انجام شد. انجام الکتروفورز به روش SDS-PAGE باندی با وزن مولکولی تقریبی حدودkDa 54 را بر روی ژل نشان داد که نشان دهنده خلوص آنزیم بود. مقایسه تأثیر تغییرات pH (10-4) بر فعالیت آنزیم نشان داد که بیشترین فعالیت آنزیم در ۷ pH است، و بررسی تغییرات دما بر فعالیت آنزیم نشان داد که بیشترین فعالیت در دمای ۴۰ درجه سانتی گراد می باشد. همچنین مقدار فاکتور های کینتیکی Vmax و Km در این آنزیم مشخص گردید.