بررسی و مقایسه محتوی پروتئینی پروماستیگوت وآماستیگوت لیشمانیا ماژور تهیه شده در محیط کشت با استفاده از روش الکتروفورز ژل پلی اکریلامید


در حال بارگذاری
23 اکتبر 2022
فایل ورد و پاورپوینت
2120
9 بازدید
۷۹,۷۰۰ تومان
خرید

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

 بررسی و مقایسه محتوی پروتئینی پروماستیگوت وآماستیگوت لیشمانیا ماژور تهیه شده در محیط کشت با استفاده از روش الکتروفورز ژل پلی اکریلامید دارای ۱۰ صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد بررسی و مقایسه محتوی پروتئینی پروماستیگوت وآماستیگوت لیشمانیا ماژور تهیه شده در محیط کشت با استفاده از روش الکتروفورز ژل پلی اکریلامید  کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

توجه : در صورت  مشاهده  بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی بررسی و مقایسه محتوی پروتئینی پروماستیگوت وآماستیگوت لیشمانیا ماژور تهیه شده در محیط کشت با استفاده از روش الکتروفورز ژل پلی اکریلامید،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد


بخشی از متن بررسی و مقایسه محتوی پروتئینی پروماستیگوت وآماستیگوت لیشمانیا ماژور تهیه شده در محیط کشت با استفاده از روش الکتروفورز ژل پلی اکریلامید :

نام کنفرانس، همایش یا نشریه : مجله علمی دانشگاه علوم پزشکی و خدمات بهداشتی درمانی همدان

تعداد صفحات :۱۰

مقدمه و هدف: لیشمانیا تک یاخته ای ازخانواده تریپانوزوماتیده ازرده سارکوماستیگوفورا می باشدکه دارای دو مرحله قابل تشخیص در چرخه زندگی خود است. فرم پروماستیگوت، فلاژل دار و متحرک بوده و در روده پشه خاکی ناقل تکثیر می یابد. فرم آماستیگوت، غیر متحرک بوده و در داخل ماکروفاژهای میزبان پستاندار مستقر می گردد. یکی از راه های مبارزه موثر با یک میکروارگانیسم، شناسایی آنتی ژن های هدف اختصاصی آن می باشد. همچنین تولید واکسن های کارآمد متضمن تعیین هویت و تولید و تخلیص ایمونوژن های مصونیت بخش است. هدف از انجام این مطالعه، یافتن محتوی پروتئینی آماستیگوت و پروماستیگوت، شناسایی پروتئین های هر مرحله از انگل، مقایسه این یافته ها و دستیابی به تفاوت ها و شباهت های آنها با یکدیگر بوده است.روش کار: این مطالعه یک مطالعه مقطعی بوده و برای نیل به اهداف از پیش تعیین شده، نمونه (MRHO/IR/75/ER) L.major از موش های Balb/c از قبل آلوده شده به محیط کشت NNN اصلاح شده و سپس به محیط مایع کشت سلولی RPMI-1640 انتقال داده شد. برای تهیه اشکال آماستیگوت از محیط RPMI-1640 با ۵.۵ PH در دمای ۳۷oc و حضور Co2%5 استفاده شد. الکتروفورز به روش سدیم دودسیل سولفات (SDS-PAGE) انجام گردید و اوزان ملکولی باندهای حاصل از دو آنتی ژن مقایسه گردید.نتایج: باندهای مشترک میان هر دو فرم، باندهای با وزن ملکولی ۱۳۰ تا ۱۱۰، ۹۶، ۹۴، ۹۰، ۸۰، ۶۵، ۶۳، ۵۰، ۳۶ و ۱۹ کیلو دالتون بودند. باندهای مختص پروماستیگوت، باندهای با وزن ملکولی ۲۲، ۲۸، ۴۶ کیلودالتون بود. همچنین باندهای ۱۲ و ۳۵ کیلودالتونی فقط در فرم آماستیگوت دیده شد.نتیجه نهایی: با توجه به نتایج مطالعه حاضر انگل لیشمانیا در مراحل پروماستیگوت و آماستیگوت واجد پروتئین های اختصاصی همان مرحله است. طبق تحقیقات انجام شده آماستیگوت های اکسنیک و بافتی مشابه هستند در نتیجه با تکیه بر آنتی ژن های اختصاصی هر مرحله، می توان در جهت طراحی و تهیه واکسن و داروهای موثر برضد انگل گام برداشت.

کلید واژه: آماستیگوت، پروماستیگوت، دودسیل سولفات سدیم، لیشمانیا ماژور

  راهنمای خرید:
  • در صورتی که به هر دلیلی موفق به دانلود فایل مورد نظر نشدید با ما تماس بگیرید.