مطالعات مدلسازی مولکولی بر آنزیم استات کیناز باکتریایی، بررسی جایگاه فعال در جهت طراحی مهارکننده

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

 مطالعات مدلسازی مولکولی بر آنزیم استات کیناز باکتریایی، بررسی جایگاه فعال در جهت طراحی مهارکننده دارای ۲۴ صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد مطالعات مدلسازی مولکولی بر آنزیم استات کیناز باکتریایی، بررسی جایگاه فعال در جهت طراحی مهارکننده  کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

توجه : در صورت  مشاهده  بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی مطالعات مدلسازی مولکولی بر آنزیم استات کیناز باکتریایی، بررسی جایگاه فعال در جهت طراحی مهارکننده،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد

بخشی از متن مطالعات مدلسازی مولکولی بر آنزیم استات کیناز باکتریایی، بررسی جایگاه فعال در جهت طراحی مهارکننده :

نام کنفرانس، همایش یا نشریه : زیست شناسی ایران

تعداد صفحات :۲۴

استات کیناز آنزیمی است که توزیع گسترده ای در میان باکتریها و آرکئوباکتریها دارد، و عمل فسفریله کردن استات را عهده دار است. اهمیت این آنزیم را می توان با توجه به این موضوع در نظر گرفت که استیل کوآنزیم آ، پیش ماده رایج سنتز اسید چرب است، و بنابراین رشد اولیه سلول با تکیه بر فعال سازی استات طی فرآیند فسفری شدن درون سلول انجام می شود. علی رغم اهمیت زیاد این آنزیم در متابولیسم باکتریها مطالعات ساختاری بسیار محدودی در مورد آن انجام گرفته است. برای دست یابی به اطلاعاتی در مورد رابطه بین ساختار و عملکرد این آنزیم، با استفاده از روشهای کامپیوتری (بیوانفورماتیک) ابتدا ساختار سه بعدی استات کیناز برای ۲۲ ارگانیسم مختلف ساخته شد. استات کیناز Methanosarcina thermophila که تنها آنزیم با ساختار سه بعدی شناخته شده است، به عنوان الگو برای طراحی کلیه این ساختارها مورد استفاده قرار گرفت. از آنجا که ترادف توالیهای آنزیمهای طراحی شده با استفاده از Blast و ClustalW نشان داده بود که آنزیمهای مورد بررسی از ۵۳ تا ۷۶ درصد شباهت با آنزیم الگو را دارا می باشد، استفاده از این ساختار به عنوان الگو قابل توجیه است. به طور میانگین حدود ۵۰ مدل برای توالی استات کیناز هر یک از باکتریها ساخته شد. و بهترین مدلها با نرم افزار Chimera مقایسه شدند RMSD .حاصل از مقایسه Ca ساختارهای مختلف ۰.۴۶ Ao به دست آمد که نشانگر شباهت بسیار فراوان ساختارهاست. جایگاه اتصال استات نیز در همه مدلها یکسان بوده و تنها در چند مورداستثنا به جای ۱۲۶) Asn در (Methanosarcina، His قرار می گیرد. مقایسه ساختار استات کینازها نشان می دهد که شباهت ساختاری بسیار زیادی میان آنزیم استات کیناز باکتریهای گرم مثبت و گرم منفی و همچنین میکروارگانیسم های یوکاریوتی وجود دارد، هدف از این مطالعات بررسی ساختار سه بعدی آنزیمهای مختلف خانواده استات کیناز و به دست آوردن اطلاعاتی در مورد تشابه ها و اختلافات ساختار کلی این آنزیمها و نحوه قرارگیری اسیدهای آمینه جایگاه اتصال استات می باشد که در طراحی مهارکننده های این جایگاه و در نهایت مهار آنزیم به کار گرفته خواهد شد .

کلید واژه: استات کیناز، مدلسازی مولکولی