مطالعات ساختار آلفا – ۱- آنتی تریپسین در حالت طبیعی و پلیمر


در حال بارگذاری
23 اکتبر 2022
فایل ورد و پاورپوینت
2120
1 بازدید
۷۹,۷۰۰ تومان
خرید

توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد

 مطالعات ساختار آلفا – ۱- آنتی تریپسین در حالت طبیعی و پلیمر دارای ۱۰ صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است

فایل ورد مطالعات ساختار آلفا – ۱- آنتی تریپسین در حالت طبیعی و پلیمر  کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه  و مراکز دولتی می باشد.

توجه : در صورت  مشاهده  بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی مطالعات ساختار آلفا – ۱- آنتی تریپسین در حالت طبیعی و پلیمر،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد


بخشی از متن مطالعات ساختار آلفا – ۱- آنتی تریپسین در حالت طبیعی و پلیمر :

نام کنفرانس، همایش یا نشریه : زیست شناسی ایران

تعداد صفحات :۱۰

آلفا-۱- آنتی تریپسین (AAT) عضوی از خانواده بزرگ مهار کننده سرین پروتئازها است وشامل ۳۹۴ اسید آمینه می باشد که از ۳ صفحه بتا (A-C) و ۹ مارپیچ آلفا (A-I) و یک لوپ واکنش گر تشکیل شده است. موتاسیون های نقطه ای و عوامل محیطی می تواند صفحه بتا A را ناپایدار نموده و ساختار پروتئین را تخریب کند. و در نتیجه با میان کنش پروتئین ـ پروتئین در نتیجه اتصال باقیمانده های یک مولکول سرپین به صفحه بتای مولکول دیگر موجب تشکیل پلیمر لوپ- شیت شود. این پلیمرها در شبکه اندوپلاسمی سلول های کبدی تجمع می یابند و انکلوزیون بادی ها را تشکیل می دهد که منجر به تعدادی از بیماری ها مانند هپاتیت نوزادی، سیروز کبدی، کارسینومای کبدی، آمفیزم و ترمبوز می شود. در این مطالعه ما فاکتورهایی را که موجب تغییر ساختار فضایی می شود (درجه حرارت، غلظت، زمان انکوباسیون) بر روی پلیمریزاسیون AAT با استفاده از روش های طیف سنجی، کدورت سنجی و دو رنگ نمایی دورانی و فلورومتری بررسی نمودیم. نتایج حاصل از الکتروفورز ژل پلی اکریل آمید نیز چندین مرحله از پلیمریزاسیون را در حضورفاکتورهای محیطی فوق تایید می کند بر این اساس AAT در حالت طبیعی پس از مهاجرت به صورت یک باند منومر ظاهر می شود در حالی که در پلیمرهای لوپ ـ شیت بصورت چندین باند دیده می شود. بنابراین نتیجه می گیریم که عواملی از قبیل دما، غلظت، می تواند موجب تغییرات اساسی ساختاری در AAT شده که نهایتا این تغییرات به پلیمریزاسیون آن می انجامد ؛ بعلاوه پلیمریزاسیون با درجات مختلفی روی داده و منجر به کاهش فعالیت مهاری پروتئین می گردد.

کلید واژه: مهارکننده سرین پروتئیناز (سرپین)، آلفا -۱- آنتی تریپسین، لوپ واکنش گر، صفحه بتا، مارپیچ آلفا، پلیمریزاسیون

  راهنمای خرید:
  • در صورتی که به هر دلیلی موفق به دانلود فایل مورد نظر نشدید با ما تماس بگیرید.