دانش رسان |
مرکز علم و دانش کشور مقاله پیش‌بینی آثارSNPهای غیرمترادف ژن استروژن رسپتور بر ساختار و عملکرد پروتئین آن در گاومیش خوزستانی
در حال بارگذاری
توجه : به همراه فایل word این محصول فایل پاورپوینت (PowerPoint) و اسلاید های آن به صورت هدیه ارائه خواهد شد
مقاله پیش‌بینی آثارSNPهای غیرمترادف ژن استروژن رسپتور بر ساختار و عملکرد پروتئین آن در گاومیش خوزستانی دارای ۱۶ صفحه می باشد و دارای تنظیمات در microsoft word می باشد و آماده پرینت یا چاپ است
فایل ورد مقاله پیش‌بینی آثارSNPهای غیرمترادف ژن استروژن رسپتور بر ساختار و عملکرد پروتئین آن در گاومیش خوزستانی کاملا فرمت بندی و تنظیم شده در استاندارد دانشگاه و مراکز دولتی می باشد.
توجه : در صورت مشاهده بهم ریختگی احتمالی در متون زیر ،دلیل ان کپی کردن این مطالب از داخل فایل ورد می باشد و در فایل اصلی مقاله پیش‌بینی آثارSNPهای غیرمترادف ژن استروژن رسپتور بر ساختار و عملکرد پروتئین آن در گاومیش خوزستانی،به هیچ وجه بهم ریختگی وجود ندارد
بخشی از متن مقاله پیش‌بینی آثارSNPهای غیرمترادف ژن استروژن رسپتور بر ساختار و عملکرد پروتئین آن در گاومیش خوزستانی :
تعداد صفحات :۱۶
پیشرفت‌های اخیر در توالی‌یابی DNA و الگوریتم‌های محاسباتی منجر به تشخیص SNPهایی با ارزش بالاتر شده است. در این تحقیق از چندین الگوریتم محاسباتی برای بیان تاثیر SNPهای ژن استروژن رسپتور آلفا (ESRα) بر عملکرد پروتئین در ژنوم گاومیش استفاده شد.در این بررسی از تراشه Affymetrix90KSNP در۱۱۲ گاومیش خوزستانی استفاده شده است. دو SNP (Argenin43Histedin,Thronin15Alanin) برای ژن ESRα یافت شد. آنالیز اینSNPها با استفاده از سرورهای Sift ،Panther و Provean انجام گردید. Sift با محاسبه ضریب صفر اثر SNPها را مخرب و موثر بر عملکرد پروتئین پیش‌بینی کرد و Panther برای دو SNP اثرات مخرب و موثر بر عملکرد پیش‌بینی کرد. الگوریتم Provean با محاسبه ضریب ۰۸/۰- برای SNP-Thronin15 Alanin و با محاسبه امتیاز ۱۳/۰- برای SNP-Argenin43Histedin اثرات این SNP را طبیعی پیش‌بینی کرد. برای بررسی بیشتر اثرات این SNPها بر پایداری پروتئین و استحکام ازالگوریتم I-mutant استفاده شد. الگوریتم I-mutant تاثیر SNP بر پایداری پروتئین را با کمک رگرسیون و براساس تغییر در انرژی آزاد (۴۹/۰-=DDG) پیش‌بینی کرد. SNP-Thronin15Alanin در دمای۲۵ درجه و ۷=pH ثبات پروتئین را کاهش می‌دهد. SNP-Argenin43Histedin با محاسبه امتیاز (۵۳/۰-=DDG) ثبات پروتئین را کاهش می‌دهد. مدل‌سازی پروتئین ESRα با سرور I-taser انجام شد. اعتبارسنجی مدل‌ها به‌کمک نقشه‌های راماچاندران و سرور Pro-SAحاکی از انحراف پروتئین جهش‌یافته در مقایسه با مدل طبیعی است. مقایسه نتایج داکینگ در دو مدل، نشاند‌هنده‌ی تغییر غیرمستقیم آمینواسیدهای درگیر در اینترکشن در مدل جهش‌یافته است.SNPها در اکتیوسایت نمی‌باشند ولی با تغییر ساختار پروتئین، به طور غیرمستقیم بر آمینواسیدهای درگیر در اینترکشن تاثیرگذار بوده‌اند و باعث کاهش میل اتصالی لیگاند در مدل جهش‌یافته شده‌اند.
- در صورتی که به هر دلیلی موفق به دانلود فایل مورد نظر نشدید با ما تماس بگیرید.
